cas 51-35-4 L-Idrossiprolina Glicoproteina di aminoacidi Gelatina idrolizzata

Nel 1902 Hermann Emil Fischer isolò l'idrossiprolina dalla gelatina idrolizzata.Nel 1905 Hermann Leuchs sintetizzò una miscela racemica di 4-idrossiprolina.

L'idrossiprolina differisce dalla prolina per la presenza di gruppi idrossilici (OH) attaccati agli atomi di carbonio gamma.

L'idrossiprolina è prodotta mediante idrossilazione dell'amminoacido prolina da parte della prolil idrossilasi dopo la sintesi proteica.Le reazioni catalizzate da enzimi avvengono all'interno del lume del reticolo endoplasmatico.Sebbene non sia incorporata direttamente nelle proteine, l'idrossiprolina costituisce circa il 4% di tutti gli aminoacidi presenti nei tessuti animali, più degli altri sette aminoacidi incorporati

collagene
L'idrossiprolina è il componente principale del collagene, rappresentando circa il 13,5% del collagene dei mammiferi.L'idrossiprolina e la prolina svolgono un ruolo chiave nella stabilità del collagene.Consentono alle spirali di collagene di torcersi bruscamente.Nella tipica tripletta di collagene XAa-Yaa-Gly (dove Xaa e Yaa sono qualsiasi amminoacido), la prolina che occupa la posizione Yaa viene idrossilata per produrre la sequenza XAa-ip-Gly.Questa modifica dei residui di prolina aumenta la stabilità della tripla elica del collagene.Originariamente era stato proposto che la stabilità fosse dovuta alla formazione di una rete di legami idrogeno tra il gruppo ossidrile prolilico e il gruppo carbonilico dello scheletro.Successivamente è stato dimostrato che l'aumento della stabilità avviene principalmente attraverso effetti stereoelettronici, con l'idratazione dei residui di idrossiprolina che fornisce poca o nessuna stabilità aggiuntiva.