cas 51-35-4 L-Hydroxyproline گلیکوپروتئین اسید آمینه ژلاتین هیدرولیز شده

در سال 1902، هرمان امیل فیشر هیدروکسی پرولین را از ژلاتین هیدرولیز شده جدا کرد.در سال 1905، Hermann Leuchs مخلوط راسمیک 4-hydroxyproline را سنتز کرد.

هیدروکسی پرولین در حضور گروه های هیدروکسیل (OH) متصل به اتم های کربن گاما با پرولین متفاوت است.

هیدروکسی پرولین با هیدروکسیلاسیون اسید آمینه پرولین توسط پرولیل هیدروکسیلاز پس از سنتز پروتئین تولید می شود.واکنش های کاتالیز شده توسط آنزیم در لومن شبکه آندوپلاسمی رخ می دهد.اگرچه هیدروکسی پرولین مستقیماً در پروتئین ها گنجانده نمی شود، اما هیدروکسی پرولین حدود 4 درصد از کل آمینو اسیدهای موجود در بافت حیوانی را تشکیل می دهد که بیشتر از هفت آمینو اسید دیگر ترکیب شده است.

کلاژن
هیدروکسی پرولین جزء اصلی کلاژن است که حدود 13.5 درصد از کلاژن پستانداران را تشکیل می دهد.هیدروکسی پرولین و پرولین نقش کلیدی در پایداری کلاژن دارند.آنها به مارپیچ های کلاژن اجازه می دهند تا به شدت بپیچند.در کلاژن سه گانه معمولی XAa-Yaa-Gly (که در آن Xaa و Yaa هر یک از اسیدهای آمینه هستند)، پرولینی که موقعیت Yaa را اشغال می کند هیدروکسیله می شود تا توالی XAa-hyp-Gly را ایجاد کند.این اصلاح باقی مانده های پرولین باعث افزایش پایداری مارپیچ سه گانه کلاژن می شود.در ابتدا پیشنهاد شد که پایداری به دلیل تشکیل شبکه ای از پیوندهای هیدروژنی بین گروه پرولیل هیدروکسیل و گروه کربونیل ستون فقرات است.متعاقباً نشان داده شد که افزایش پایداری عمدتاً از طریق اثرات استریوالکترونیکی است، با هیدراتاسیون باقیمانده‌های هیدروکسی پرولین، پایداری اضافی کمی ایجاد می‌کند یا بدون آن است.