cas 51-35-4 L-Hydroxyprolin Aminosäure-Glykoprotein Hydrolysierte Gelatine

Im Jahr 1902 isolierte Hermann Emil Fischer Hydroxyprolin aus hydrolysierter Gelatine.Im Jahr 1905 synthetisierte Hermann Leuchs eine razemische Mischung aus 4-Hydroxyprolin.

Hydroxyprolin unterscheidet sich von Prolin durch das Vorhandensein von Hydroxylgruppen (OH), die an Gamma-Kohlenstoffatome gebunden sind.

Hydroxyprolin entsteht durch Hydroxylierung der Aminosäure Prolin durch Prolylhydroxylase nach der Proteinsynthese.Enzymkatalysierte Reaktionen finden im Lumen des endoplasmatischen Retikulums statt.Obwohl es nicht direkt in Proteine ​​eingebaut wird, macht Hydroxyprolin etwa 4 Prozent aller im tierischen Gewebe vorkommenden Aminosäuren aus, mehr als die anderen sieben eingebauten Aminosäuren

Kollagen
Hydroxyprolin ist der Hauptbestandteil von Kollagen und macht etwa 13,5 % des Kollagens von Säugetieren aus.Hydroxyprolin und Prolin spielen eine Schlüsselrolle bei der Kollagenstabilität.Sie ermöglichen eine starke Verdrehung der Kollagenspiralen.Im typischen Kollagen-XAa-Yaa-Gly-Triplett (wobei Xaa und Yaa eine beliebige Aminosäure sind) wird das Prolin, das die Yaa-Position einnimmt, hydroxyliert, um die XAa-hyp-Gly-Sequenz zu erzeugen.Diese Modifikation der Prolinreste erhöht die Stabilität der Kollagentripelhelix.Ursprünglich wurde vorgeschlagen, dass die Stabilität auf der Bildung eines Netzwerks von Wasserstoffbrückenbindungen zwischen der Prolylhydroxylgruppe und der Carbonylgruppe des Rückgrats beruht.Anschließend wurde gezeigt, dass die Erhöhung der Stabilität hauptsächlich auf stereoelektronischen Effekten beruht, wobei die Hydratisierung von Hydroxyprolinresten kaum oder keine zusätzliche Stabilität bietet.